Общие принципы технологии криогенного охлаждения мяса индейки

          Непосредственно после прекращения жизни миозин и актин простран-

ственно разделены и существуют в виде двух самостоятельных белков, поэ-

тому растворимость актомиозиновой фракции парного мяса сразу после убоя велика.

          При развитии посмертного окоченения под влиянием энергии гидроли-

тического расщепления АТФ происходят конформационные изменения миозина и актина, в результате чего образуется актомиозин, имеющий значи-

тельно большую молекулярную массу, нежели составляющие его структур-

ные субъединицы. В результате образования актомиозина уменьшается его растворимость, минимальное значение которой по времени совпадает с наи-

большей величиной развиваемого напряжения при посмертном окоченении. При разрешении последнего растворимость актомиозина возрастает, что объясняется разъединением комплекса с образованием пространственно не связанных  миозина и актина. Таким образом, фазовый характер изменения растворимости актомиозина определяется периодичностью конформацион-

ных превращений белков, а степень экстрагируемости актомиозионовой фракции позволяет с достаточной точностью судить о времени и степени прохождения посмертных процессов в мышечной ткани.

          Отмечаемое при хранении уменьшение растворимости миофибрилляр-

ных белков, несомненно, обусловлено их соединением с образованием акто-

миозинового комплекса и подтверждает наступление стадии посмертного окоченения мышечной ткани. Снижение в этот период рН до конечного значения, расщепление гликогена и АТФ, а также возрастание свободных ионов кальция в межфибриллярном пространстве свидетельствуют о наличии в мышечной ткани условий, необходимых для развития посмертного окоче-

нения. Этот период характеризуется возрастанием упругости и снижением влагоудерживающей способности мяса, снижение рН обуславливает, кроме того, изоэлектрическое осаждение миозина.

          Через некоторое время растворимость актомиозина увеличивается, что указывает на диссоциацию белков, наступающую при разрешении посмер-

тного окоченения и переходе мышечной ткани в расслабленное состояние. рН вновь возрастает, а содержание свободных ионов кальция в миофибрил-

лах уменьшается.

          Растворимость саркоплазматических белков в первоначальный период хранения снижается. В охлажденном мясе это снижение происходит в тече-

ние 1-2 сут хранения и составляет 20%.

          Изменения небелковых компонентов мышечной ткани коррелирует с изменениями саркоплазматических и миофибриллярных белков при хране-

нии. На поздних стадиях автолиза их растворимость возрастает и превышает растворимость в парном мясе.

          К а т е п т и ч е с к и й  п р о т е о л и з  б е л к о в. Протеолитическое разложение белков происходит главным образом под влиянием ферментов, выделяющихся из лизосом при повышении кислотности внутри тканевой жидкости. При снижении рН в результате развития анаэробного гликолиза в охлажденной мышечной ткани создаются условия для повышения проница-

емости лизосомальных мембран и выхода гидролитических ферментов в межфибриллярное пространство.

          Одним из наиболее изученных ферментов лизосом является кислая фосфатаза. Кислая фосфатаза легко освобождается из лизосом и при автолизе мышечной ткани.. В индейке при 2 С ее активность увеличивается уже через несколько часов, достигая максимальной величины через 24 часа, после чего происходит постепенная инактивация фермента. Наибольшая активность кислой фосфатазы отмечена в парном мясе; по мере хранения охлажденного мяса активность уменьшается.

          Ф е р м е н т а т и в н а я  а т а к у е м о с т ь  б е л к о в . Биологическая ценность белков зависит от многих факторов, наиболее важным из которых является баланс незаменимых аминокислот и перевариваемость, или атакуемость белков протеолитическими ферментами.

          Глобулярные белки в нативном состоянии плохо гидролизуются ферментами желудочно-кишечного тракта из-за недоступности многих пептидных связей, необходимых для реакции с активным центром фермента (23). Следовательно, структура белков имеет большое значение для их гидролизуемости протеиназами. В некоторых случаях изменения белка при денатурации приводит к уменьшению ферментативной атакуемости.

          Полагают, что трипсин гидролизует пептидные, амидные и эфирные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы аргинина и лизина. Химотрипсин характеризуется более широкой субстратной специфи-

чностью. Он гидролизует пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы метионина, фенилаланина, тирозина и триптофана.

          Изучена атакуемость трипсином саркоплазматических и миофибрил-

лярных белков грудной мышцы индейки, хранившейся при 2 и -2 С. Воздей-

ствию трипсина в меньшей степени подвергаются саркоплазматические белки, в большей – миофибриллярные. При хранении птицы ферментативная атакуемость белков возрастает. По достижении наибольшего значения в охлажденной мышечной ткани на 5-е сутки хранения ферментативная атаку-

емость белков снижается.

          Возможными причинами повышения устойчивости белков к воздей-ствию пищеварительных ферментов в период посмертного окоченения могут быть возникновение специфических связей, не разрушаемых этими фермен-

тами, и уменьшение доступности пептидных связей вследствие агрегирова-

ния белковых молекул. Нарастание ферментативной атакуемости белков при разрешении окоченения и созревании мяса можно объяснить их изменением в результате увеличения рН и ослабления связи между актином и миозином.

          Снижение ферментативной атакуемости белков при длительном хране-

нии мышечной ткани является очевидно, следствием воздействия нескольких факторов. Так, уменьшение переваримости саркоплазматических белков мо-

жет происходить из-за ингибирующего действия на этот процесс продуктов протеолиза белков.

          Переваримость белков тесно связана с их усвояемостью. Степень усво-

яемости белков in vitro устанавливается путем проведения их гидролитичес-

кого расщепления до и после протеолиза ферментами желудочно-кишечного тракта. Усвояемость аминокислот, так же как и переваримость белков, снижается в момент посмертного окоченения. Она зависит от температуры хранения; пониженные температуры замедляют снижение усвояемости ами-

нокислот. Так, наименьшая степень усвояемости аминокислот при хранении охлажденного мяса при -2 С отмечается на 5-сутки хранения и составляет 70,1% (в парном мясе – 88,7%).

          Одной из причин снижения усвояемости аминокислот при посмертном окоченении является уменьшение растворимости белков.

          К о м п о н е н т ы , о б у с л а в л и в а ю щ и е  в к у с  и  а р о м а т.

К веществам, которые участвуют в образовании вкуса и запаха мяса, отно-

сятся низкомолекулярные пептиды, углеводы, нуклеотиды (инозиновая и гуа-

ниловая кислоты), азотистые экстрактивные вещества (креатин, гипоксан-

тин), жирные кислоты и другие, в том числе свободные аминокислоты (10,12)

          При хранении охлажденного мяса птицы начиная с 10-12 сут в результате развития процессов протеолиза и амилолиза в мышечной ткани наблюдается увеличение содержания свободных аминокислот, причем накап-

ливаются именно те аминокислоты, которые участвуют в образовании вкуса и запаха.

          Ароматические вещества, и в частности карбонильные соединения, накапливаются в ходе автолиза мяса при субкриоскопических температурах хранения.

          Из летучих веществ были выделены следующие карбонильные соеди-

нения: ацетон, изомасляный, кротоновый, валериановый альдегиды, диаце-

тил, метилэтилкетон.

          В процессе хранения охлажденного мяса содержание изомасляного, кротонового и валерианового альдегидов, метилэтилкетона, диацетила, изо-

бутанола увеличивается, а содержание метилдисульфида и метил бутанола, представляющих собой высококипящие соединения, уменьшается.

          Наибольшее суммарное содержание выделенных из охлажденного мяса летучих соединений наблюдается на 6-7-е сутки.

          При дальнейшем хранении, с одной стороны, продолжается накопление таких соединений, как диацетил, метилэтилкетон, имеющих низкий порог чувствительности, а с другой – уменьшается содержание высококипящих соединений.

          Наблюдаемое некоторое уменьшение содержания изомасляного и кро-

тонового альдегидов на 1-2-е сутки хранения у охлажденного , объясняется уменьшением в мышечной ткани содержания свободных аминокислот, явля-

ющихся продуцентами этих соединений.

          В процессе автолиза мышечной ткани при субкриоскопических темпе-

ратурах происходит интенсивное накопление как вкусовых, так и аромати-

ческих веществ.

          К о м п о н е н т ы , о б у с л а в л и в а ю щ и е  ц в е т. Одной из важ-

ных качественных характеристик мяса животных является цвет, зависящий от наличия в мышечной ткани миоглобина и его производных. Для миогло-

бина характерна способность обратимо связывать кислород с образованием оксимиоглобина. В процессе оксигенации гемм не окисляется и железо оста-

ется двухвалентным. Легко присоединяя и отдавая кислород, миоглобин снабжает им различные органы и ткани. При сокращении мышц, когда вслед-

ствие сильного сжатия мышечных волокон они хуже омываются кровью, миоглобин играет роль кислородного депо.

          По мере развития посмертных процессов, снижения рН, потери актив-

ности цитохромовых ферментов, уменьшения степени набухаемости и про-

никновения вследствие этого вглубь мышечной ткани развивается процесс оксигенации. Цвет мяса приобретает более чистую окраску. Одновременно в условиях избытка кислорода оксимиоглобин окисляется и в мышечной ткани накапливается метмиоглобин, что является причиной последующего потем-

нения мяса. В сравнении с температурой 2 С при понижении температуры до -2 С наблюдается большая стабильность цвета. При пониженных температу-

рах увеличивается растворимость газов в межклеточном соке, возрастает глубина проникновения кислорода, что способствует развитию процесса ок-

сигенации, вместе с тем замедляется скорость окисления миоглобина и сох-

раняется активность цитохромовых ферментов. В этих условиях в мышечной ткани преобладает оксимиоглобин и мясо в течение длительного времени сохраняет ярко-красную окраску и чистоту цвета.

          В л а г о у д е р ж и в а ю щ а я  с п о с о б н о с т ь  м ы ш е ч н о й 

т к а н и. Вода является одним из важнейших составных частей пищевых про-

дуктов. Степень взаимодействия воды с химическими компонентами и влия-

Страницы: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10



Реклама
В соцсетях
рефераты скачать рефераты скачать рефераты скачать рефераты скачать рефераты скачать рефераты скачать рефераты скачать