Непосредственно после прекращения жизни миозин и актин простран-
ственно разделены и существуют в виде двух самостоятельных белков, поэ-
тому растворимость актомиозиновой фракции парного мяса сразу после убоя велика.
При развитии посмертного окоченения под влиянием энергии гидроли-
тического расщепления АТФ происходят конформационные изменения миозина и актина, в результате чего образуется актомиозин, имеющий значи-
тельно большую молекулярную массу, нежели составляющие его структур-
ные субъединицы. В результате образования актомиозина уменьшается его растворимость, минимальное значение которой по времени совпадает с наи-
большей величиной развиваемого напряжения при посмертном окоченении. При разрешении последнего растворимость актомиозина возрастает, что объясняется разъединением комплекса с образованием пространственно не связанных миозина и актина. Таким образом, фазовый характер изменения растворимости актомиозина определяется периодичностью конформацион-
ных превращений белков, а степень экстрагируемости актомиозионовой фракции позволяет с достаточной точностью судить о времени и степени прохождения посмертных процессов в мышечной ткани.
Отмечаемое при хранении уменьшение растворимости миофибрилляр-
ных белков, несомненно, обусловлено их соединением с образованием акто-
миозинового комплекса и подтверждает наступление стадии посмертного окоченения мышечной ткани. Снижение в этот период рН до конечного значения, расщепление гликогена и АТФ, а также возрастание свободных ионов кальция в межфибриллярном пространстве свидетельствуют о наличии в мышечной ткани условий, необходимых для развития посмертного окоче-
нения. Этот период характеризуется возрастанием упругости и снижением влагоудерживающей способности мяса, снижение рН обуславливает, кроме того, изоэлектрическое осаждение миозина.
Через некоторое время растворимость актомиозина увеличивается, что указывает на диссоциацию белков, наступающую при разрешении посмер-
тного окоченения и переходе мышечной ткани в расслабленное состояние. рН вновь возрастает, а содержание свободных ионов кальция в миофибрил-
лах уменьшается.
Растворимость саркоплазматических белков в первоначальный период хранения снижается. В охлажденном мясе это снижение происходит в тече-
ние 1-2 сут хранения и составляет 20%.
Изменения небелковых компонентов мышечной ткани коррелирует с изменениями саркоплазматических и миофибриллярных белков при хране-
нии. На поздних стадиях автолиза их растворимость возрастает и превышает растворимость в парном мясе.
К а т е п т и ч е с к и й п р о т е о л и з б е л к о в. Протеолитическое разложение белков происходит главным образом под влиянием ферментов, выделяющихся из лизосом при повышении кислотности внутри тканевой жидкости. При снижении рН в результате развития анаэробного гликолиза в охлажденной мышечной ткани создаются условия для повышения проница-
емости лизосомальных мембран и выхода гидролитических ферментов в межфибриллярное пространство.
Одним из наиболее изученных ферментов лизосом является кислая фосфатаза. Кислая фосфатаза легко освобождается из лизосом и при автолизе мышечной ткани.. В индейке при 2 С ее активность увеличивается уже через несколько часов, достигая максимальной величины через 24 часа, после чего происходит постепенная инактивация фермента. Наибольшая активность кислой фосфатазы отмечена в парном мясе; по мере хранения охлажденного мяса активность уменьшается.
Ф е р м е н т а т и в н а я а т а к у е м о с т ь б е л к о в . Биологическая ценность белков зависит от многих факторов, наиболее важным из которых является баланс незаменимых аминокислот и перевариваемость, или атакуемость белков протеолитическими ферментами.
Глобулярные белки в нативном состоянии плохо гидролизуются ферментами желудочно-кишечного тракта из-за недоступности многих пептидных связей, необходимых для реакции с активным центром фермента (23). Следовательно, структура белков имеет большое значение для их гидролизуемости протеиназами. В некоторых случаях изменения белка при денатурации приводит к уменьшению ферментативной атакуемости.
Полагают, что трипсин гидролизует пептидные, амидные и эфирные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы аргинина и лизина. Химотрипсин характеризуется более широкой субстратной специфи-
чностью. Он гидролизует пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы метионина, фенилаланина, тирозина и триптофана.
Изучена атакуемость трипсином саркоплазматических и миофибрил-
лярных белков грудной мышцы индейки, хранившейся при 2 и -2 С. Воздей-
ствию трипсина в меньшей степени подвергаются саркоплазматические белки, в большей – миофибриллярные. При хранении птицы ферментативная атакуемость белков возрастает. По достижении наибольшего значения в охлажденной мышечной ткани на 5-е сутки хранения ферментативная атаку-
емость белков снижается.
Возможными причинами повышения устойчивости белков к воздей-ствию пищеварительных ферментов в период посмертного окоченения могут быть возникновение специфических связей, не разрушаемых этими фермен-
тами, и уменьшение доступности пептидных связей вследствие агрегирова-
ния белковых молекул. Нарастание ферментативной атакуемости белков при разрешении окоченения и созревании мяса можно объяснить их изменением в результате увеличения рН и ослабления связи между актином и миозином.
Снижение ферментативной атакуемости белков при длительном хране-
нии мышечной ткани является очевидно, следствием воздействия нескольких факторов. Так, уменьшение переваримости саркоплазматических белков мо-
жет происходить из-за ингибирующего действия на этот процесс продуктов протеолиза белков.
Переваримость белков тесно связана с их усвояемостью. Степень усво-
яемости белков in vitro устанавливается путем проведения их гидролитичес-
кого расщепления до и после протеолиза ферментами желудочно-кишечного тракта. Усвояемость аминокислот, так же как и переваримость белков, снижается в момент посмертного окоченения. Она зависит от температуры хранения; пониженные температуры замедляют снижение усвояемости ами-
нокислот. Так, наименьшая степень усвояемости аминокислот при хранении охлажденного мяса при -2 С отмечается на 5-сутки хранения и составляет 70,1% (в парном мясе – 88,7%).
Одной из причин снижения усвояемости аминокислот при посмертном окоченении является уменьшение растворимости белков.
К о м п о н е н т ы , о б у с л а в л и в а ю щ и е в к у с и а р о м а т.
К веществам, которые участвуют в образовании вкуса и запаха мяса, отно-
сятся низкомолекулярные пептиды, углеводы, нуклеотиды (инозиновая и гуа-
ниловая кислоты), азотистые экстрактивные вещества (креатин, гипоксан-
тин), жирные кислоты и другие, в том числе свободные аминокислоты (10,12)
При хранении охлажденного мяса птицы начиная с 10-12 сут в результате развития процессов протеолиза и амилолиза в мышечной ткани наблюдается увеличение содержания свободных аминокислот, причем накап-
ливаются именно те аминокислоты, которые участвуют в образовании вкуса и запаха.
Ароматические вещества, и в частности карбонильные соединения, накапливаются в ходе автолиза мяса при субкриоскопических температурах хранения.
Из летучих веществ были выделены следующие карбонильные соеди-
нения: ацетон, изомасляный, кротоновый, валериановый альдегиды, диаце-
тил, метилэтилкетон.
В процессе хранения охлажденного мяса содержание изомасляного, кротонового и валерианового альдегидов, метилэтилкетона, диацетила, изо-
бутанола увеличивается, а содержание метилдисульфида и метил бутанола, представляющих собой высококипящие соединения, уменьшается.
Наибольшее суммарное содержание выделенных из охлажденного мяса летучих соединений наблюдается на 6-7-е сутки.
При дальнейшем хранении, с одной стороны, продолжается накопление таких соединений, как диацетил, метилэтилкетон, имеющих низкий порог чувствительности, а с другой – уменьшается содержание высококипящих соединений.
Наблюдаемое некоторое уменьшение содержания изомасляного и кро-
тонового альдегидов на 1-2-е сутки хранения у охлажденного , объясняется уменьшением в мышечной ткани содержания свободных аминокислот, явля-
ющихся продуцентами этих соединений.
В процессе автолиза мышечной ткани при субкриоскопических темпе-
ратурах происходит интенсивное накопление как вкусовых, так и аромати-
ческих веществ.
К о м п о н е н т ы , о б у с л а в л и в а ю щ и е ц в е т. Одной из важ-
ных качественных характеристик мяса животных является цвет, зависящий от наличия в мышечной ткани миоглобина и его производных. Для миогло-
бина характерна способность обратимо связывать кислород с образованием оксимиоглобина. В процессе оксигенации гемм не окисляется и железо оста-
ется двухвалентным. Легко присоединяя и отдавая кислород, миоглобин снабжает им различные органы и ткани. При сокращении мышц, когда вслед-
ствие сильного сжатия мышечных волокон они хуже омываются кровью, миоглобин играет роль кислородного депо.
По мере развития посмертных процессов, снижения рН, потери актив-
ности цитохромовых ферментов, уменьшения степени набухаемости и про-
никновения вследствие этого вглубь мышечной ткани развивается процесс оксигенации. Цвет мяса приобретает более чистую окраску. Одновременно в условиях избытка кислорода оксимиоглобин окисляется и в мышечной ткани накапливается метмиоглобин, что является причиной последующего потем-
нения мяса. В сравнении с температурой 2 С при понижении температуры до -2 С наблюдается большая стабильность цвета. При пониженных температу-
рах увеличивается растворимость газов в межклеточном соке, возрастает глубина проникновения кислорода, что способствует развитию процесса ок-
сигенации, вместе с тем замедляется скорость окисления миоглобина и сох-
раняется активность цитохромовых ферментов. В этих условиях в мышечной ткани преобладает оксимиоглобин и мясо в течение длительного времени сохраняет ярко-красную окраску и чистоту цвета.
В л а г о у д е р ж и в а ю щ а я с п о с о б н о с т ь м ы ш е ч н о й
т к а н и. Вода является одним из важнейших составных частей пищевых про-
дуктов. Степень взаимодействия воды с химическими компонентами и влия-
Страницы: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10
